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纳豆激酶的研究文献下载

2014-05-26 20:54 作者: 来源: 我爱会销网 我要评论

摘要:  纳豆激酶(nattokinase简称NK)是一种枯草杆菌蛋白激酶,是在纳豆发酵过程中由纳豆枯草杆菌(Bacillus subtilisl natto)产生的一种丝氨酸蛋白酶。具有溶解血栓,降低血粘度,改善血液循环,软化和增加血管弹性等作用。...

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纳豆激酶(nattokinase简称NK)是一种枯草杆菌蛋白激酶,是在纳豆发酵过程中由纳豆枯草杆菌(Bacillus subtilisl natto)产生的一种丝氨酸蛋白酶。具有溶解血栓,降低血粘度,改善血液循环,软化和增加血管弹性等作用。
  
  1980年在纳豆中被发现,由275个氨基酸按照固定排列方式组成,分子量是27724,有分解血栓的独特功能,活性效果用固有单位FU表示。
  
 纳豆激酶的稳定性纳豆激酶在自然pH值状态下,相对比较稳定,在pH值从7升至12时,室温下10 min内稳定;当纳豆激酶与煮沸的小麦提取液、煮沸的肉汤以及血清蛋白和胃粘液蛋白(1—50 mg干重/m1)混合后,纳豆激酶的稳定性有明显增加,甚至在pH 2—3的酸性条件还可保持7.5%的活性。这说明纳豆激酶可以在粘性环境提高耐酸性,由此推测其在胃肠中可以达到较好的稳定性,具有口服药物的开发价值。
  
  在温度低于45℃时,酶活性相对稳定,在40。C保温30 min活力也无变化,但温度超过50℃,活力逐渐丧失,超过60cc时则因蛋白变性而迅速失活。若添加明胶,可使其热稳定性提高5倍以上。添加甘油、丙二醇、牛血清蛋白、明胶、海藻酸钠等有利于提高酶的热稳定性。反复冻融5个循环时,其活性仍保存95%以上,表明冻融对纳豆激酶的活性无较大影响。纳豆激酶的活性受金属离子影响,Ca2+、Cu2+、Zn2+和Al3+等金属离子对其有不同程度的抑制作用,Hg2+可使其完全失活,而Mg2+和Co2+“对该酶则有激活作用。此外,纳豆激酶可与血浆α2-巨球蛋白按摩尔比2:1结合而失去活性。此外,纳豆激酶的活性不因5 mM半胱氨酸(Cys)的存在与否而改变,但是1 mM的二异丙基氟代硫酸盐(DFP)和5 mM的敌百虫(Neguvon)则完全抑制酶的活性,从而证明纳豆激酶为一种丝氨酸蛋白酶。
 
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